Белки природные высокомолекулярные соединения

1.2. Природные высокомолекулярные вещества.

Наиболее известными природными высокомолекулярными веществами являются белки, высшие полисахариды, натуральный каучук.

Белки или протеины являются главной составной частью почти всех веществ животного происхождения. Мышцы, соединительные ткани, мозг, кровь, кожа, волосы, шерсть, рога состоят в основном из высокомолекулярных белковых веществ. Они содержатся также в шелке, молоке и растениях, особенно в зернах пшеницы, семенах бобовых (растительные белки). Все известные энзимы, многие гормоны и вирусы также состоят из белков. К белкам, применяемым в технике, следует отнести желатин, казеин, яичный альбумин. Молекулы белков состоят из аминокислот, содержат ионогенные группы и обладают амфотерными свойствами.

Высшие полисахариды образуются из низкомолекулярных соединений общей формулы С_nН_2nО_n, называемых сахарами. К ним относятся такие полимеpы как: крахмал, гликоген, хитин, целлюлоза и др. Крахмал относится к числу полисахаридов, выполняющих роль резервного пищевого вещества в растениях. Запасаемым полисахаридом животных является гликоген, который содержится преимущественно в печени и мышцах. Целлюлоза содержится в коре и древесине деревьев, стеблях растений. Прочность волокон целлюлозы обусловлена тем, что они образованы монокристаллами, в которых макромолекулы упакованы параллельно одна другой. Целлюлоза составляет структурную основу представителей не только растительного мира, но и некоторых бактерий. В животном мире в качестве структурообразующих полимеров полисахариды «используются» насекомыми и членистоногими. Наиболее часто для этих целей применяется хитин, который служит для построения внешнего скелета у крабов, раков, креветок.

Полиизопреноиды. К ним относятся натуральный каучук и гуттаперча. Натуральный каучук — чрезвычайно ценный материал, обладающий высокой эластичностью. Его получают из млечного сока растений — каучуконосов.

В натуральном каучуке содержится ~95% полиизопрена (C₅H₈)_n, а также белки, аминокислоты и другие примеси. Полиизопрен натурального каучука является стереорегулярным полимером. Практически все звенья в макромолекуле присоединены в цис-1,4-положении:

Его молекулярная масса лежит в диапазоне от 500 000 — 2 000 000, он нерастворим в воде, но хорошо растворяется в некоторых органических растворителях.

Интересно, что существует природный геометрический изомер каучука — гуттаперча, представляющая собой транс-1,4-полиизопрен:

Различия в пространственном расположении заместителей у каучука и гуттаперчи приводят к существенной разнице в свойствах этих веществ: каучук эластичен, а гуттаперча кристаллична.

Когда каучук нагревают с серой, макромолекулы каучука «сшиваются» друг с другом серными мостиками. Из отдельных макромолекул каучука образуется единая трехмерная пространственная сетка. Изделие из такого материала (резины) прочнее, чем из каучука, и сохраняет свою эластичность в более широком интервале температур. Вулканизации обычно подвергают смесь каучука с различными добавками, придающими резине необходимые свойства и снижающими её стоимость.

Источник

Лекция №21.

Белки – это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α-аминокислот. Белки

Протеины Протеиды

(простые белки) (сложные белки)

Макромолекулы состоят только Макромолекулы содержат кроме остатков

из остатков α-аминокислот. α-аминокислот другие группы атомов (остат-

ки полисахаридов, о-фосфорной кислоты, ка-

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение.

Строение белковых молекул.

Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка – это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX века).

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот (формулы некоторых из них приведены в табл. 490, которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 10 5 . Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практичеки не ограничено.

Фрагмент полипептидной цепи:

Пептидная Аминокислотный остаток – структурное звено полипептида

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954г., — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), егомолекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом ( в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30), М_r (инсулина)=5700.

Другой белок – фермент рибонуклеаза – состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет М_r≈ 15000 (рис.20).

Белок крови – гемоглобин имеет М_r ≈68000.

Белки некоторых вирусов имеют М_r до 50 млн.

Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

Вторичная структура белка (для большинства белков) – это ά-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: –С– и –N– (рис.21)

Теоретически все –С– и –N– группы могут участвовать в образовании водородных свя-

зей, поэтому вторичная структура очень стабильна. В одном витке спирали обчно содержится 3,6 аминокислотного остатка.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

Третичная структура белка – пространственная конфигурация спирали.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок» — компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных , ионных и других связей.

В количественном отношении наиболее важны гидрофобные (от греч. «гидро» — вода, «фобос» — страх) взаимодействия. Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

В результате взаимодействия между различными функциональными группами полипептидной цепи образуются: дисульфидные мостики (-S-S-), в создании которых участвуют атомы серы серусодержащих аминокислот (например, цистеина); солевые мостики (NH₃ + COO — ) – получаются при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп

(ионная связь; сложноэфирные мостики ( -О-С ) – результат взаимодействия карбок-

сильных и гидроксильных групп .

Существуют белки, у которых третичная структура почти или совсем не выражена.

Четвертичная структура белка – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образующиеся структуры называются ассоциатами.

Например, гемоглобин (белок крови) – это сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет. В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода.

Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

Источник

Белки природные высокомолекулярные соединения

«Жизнь, есть способ существования белковых тел…»

Белки (протеины, полипептиды) — биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), макромолекулы которых состоят из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями -СО-NН- .

Белки (полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из одной или нескольких длинных цепей аминокислотных остатков (α-аминокислот), соединённых в цепочку пептидной связью.

Белки – важнейшая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания. Суточная потребность в белках для взрослого человека в среднем составляет 60-70 гр. в день.

Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм.

Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Белки — важнейший класс биологически активных веществ. Без белков невозможно представить себе жизнь. Они занимают первое место среди макромолекул не случайно, ведь там где есть белки, отмечены признаки жизни и, наоборот, там, где есть жизнь, обнаруживаются белки.

Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Существуют многие миллиарды химически индивидуальных белков.

Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

В количественном отношении они занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул.

В организме человека белки составляют примерно 1/5 часть, или 20 % массы, а в пересчете на сухой вес — 45%.

Содержание белков в разных тканях различно: около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, в печени содержится до 22 % белка, в мозге — 11 %, в жировой ткани – 6 %, около 20% — в костях и сухожилиях и около 10% — в коже.

Свое название белки получили от белого цвета куриного яйца, на примере которого изучались их свойства. В 1838 г. Н. Мульдер назвал белки протеинами (от греч. protos — первый, важный). Это же название принято в международной номенклатуре.

Видеофильм «Белки»

Источник

2. Строение белков

Белки являются обязательной составной частью любого живого организма и играют важнейшую роль в обеспечении процессов жизнедеятельности.

В состав белков обязательно входят четыре химических элемента: углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу. В состав некоторых входит фосфор. Есть белки, содержащие атомы металлов.

Аминокислотные остатки соединены в макромолекулах белков пептидной группой − NH − CO − , поэтому белки относят к полипептидам.

В состав белков входят двадцать аминокислот строения N H 2 − C | H − COOH R . Аминокислотные остатки соединяются в макромолекулы белков в различной последовательности. Число аминокислотных остатков в молекулах тоже может быть разное. Поэтому разнообразие белков практически безгранично и у каждого живого существа набор белковых молекул особый, неповторимый.

Белковые молекулы могут содержать от одного до нескольких сотен и даже тысяч аминокислотных остатков, поэтому их относительные молекулярные массы изменяются от десятков тысяч до нескольких миллионов. Так, относительная молекулярная масса гемоглобина равна \(68 000\), яичного белка — \(44 000\), а вируса гриппа — \(32 000 000\).

Свойства белка в первую очередь определяются порядком соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Существуют вторичная (спираль) и третичная (клубок) структуры белковых молекул. Они образуются в результате внутримолекулярного взаимодействия частей полипептидной цепи.

Источник