Кафедра химии природных соединений мгу
Кафедра химии природных соединений (кафедра ХПС) была организована в конце 1965 г. выдающимся ученым и государственным деятелем, членом-корр. РАН, профессором Михаилом Алексеевичем Прокофьевым на базе лаборатории химии белка кафедры органической химии Химического факультета.
С 1985 по 2010 год кафедрой руководил академик РАН, профессор Алексей Алексеевич Богданов, который и сегодня ведет на кафедре активную научную и педагогическую деятельность.
Лаборатории кафедры
| Лаборатория химии нуклеиновых кислот Заведующая — профессор Орецкая Татьяна Семеновна телефон: 7 (495) 939-31-48 e-mail: oretskaya@genebee.msu.su |
| Лаборатория химии белка Заведующий лабораторией академик РАН Габибов Александр Габибович телефон: 7 (495) 939-54-35 |
Учебная работа
Лекционные курсы:
Общефакультетский курс «Химические основы биологических процессов» (читается совместно с кафедрой химической энзимологии).
- химии моно- и дисахаридов,
- химии белка
- химии нуклеиновых кислот,
- молекулярной биологии,
- генетической инженерии,
- физико-химическим методам анализа белков и нуклеиновых кислот,
- клеточной биологии,
- биохимии.
- «Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот»,
- общий практикум (IV курс),
- задачи по выбору (V курс).
- Проводится на базе Кафедры, НИИ ФХБ им. А.Н. Белозерского и Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН.
Научная работа
- Разработана стратегия гибкого варьирования структуры НК-лиганда, позволившая вводить в определенную позицию углеводофосфатного остова фосфорилдисульфидные, 2′-йодацетамидные и 2′-О-(2-оксоэтильные) группы, способные специфически реагировать с остатками цистеина и лизина регуляторных белков живой клетки. Изучен механизм взаимодействия интегразы ВИЧ-1, осуществляющей процесс включения вирусной ДНК в геном инфицированной клетки, с синтетическими ДНК-дуплексами. Найдена оптимальная структура олигонуклеотидного ингибитора этого фермента, не оказывающая влияния на функционирование других ДНК связывающих белков. Исследована функциональная активность in vitro РНК-полимеразы E.coli, полученной с участием гетерологично экспрессированных субъединиц. Предложен экспресс-метод обнаружения токсичных повреждений ДНК с помощью акустических волн. Изучены фундаментальные аспекты точечных мутаций ДНК, в основе которого лежит химическое расщепление ассоциированных с ними неканонических пар оснований. Показано, что повреждение ДНК некоторыми стереоизомерами загрязнителя окружающей среды и канцерогена, бензо[а]пирена, препятствуют метилированию ДНК прокариотическими ДНК метилтрансферазами Hhal и Sssl. Выявлен механизм этих процессов и их биологическая роль.
- Получены мутантные рибосомы, в которых специфически изменена спираль 42 23S рРНК. Мутные рибосомы выделены в чистом виде и исследованы в системе in vitro. Методом химического пробинга выявлена сеть конформационных изменений, вызываемых мутацией. Сделаны предположения о системе передачи сигнала между функциональными центрами рибосомы в цикле элонгации трансляции. Проведены работы по выделению комплексов тмРНК с рибосомой, в которых транс-трансляция остановлена на разных этапах прохождения тмРНК через рибосому. Проведены исследования теломеразы дрожжей, клонирован, выделен и охарактеризован белок EST3, входящий в состав теломеразного комплекса. Проведен направленный мутагенез 16S рРНК для изучения устойчивости клеток E.coli к тетрациклину in vivo.
- Получены высокоактивные и стабильные биокомпозиты на основе коммерческих препаратов протеиназ, ковалентно иммобилизованных на органических матрицах. Под действием предложенных биокатализаторов в средах с низким содержанием воды проведен синтез пептидов различной структуры и состава, включая новые флуорогенные субстраты цистеиновых протеиназ мейства папаина. Выделены и охарактеризованы две новые протеиназы психрофильного микроорганизма Serratia proteomaculans, которые будут в дальнейшем использованы в мясомолочной промышленности. Определена первичная структура цистеиновой протеиназы из кишечника личинок жука Dermestes frischi. Установлено, что пирофосфатаза является субстрат-активируемым ферментом, в эффекторном центре которого, кроме MgPP связываются также МgPCP и РСР. Связывание LaPP в активном центре фермента приводит к асимметрии субъединиц и многократному увеличению скорости гидролиза при добавлении MgPCP.
- Осуществлен синтез ряда биологически активных пептидных производных 16-ти членных антибиотиков макролидов (тилозина, десмикозина и О-микаминозилтилонолида) с целью использования их в качестве зондов для изучения топографии растущей полипептидной цепи в туннеле рибосомы.
- Решены пространственные структуры комплексов более чем 11 Рраз, в том числе РРазы E.coli с пирофосфатом в присутствии трех различных ионов металла — активирующих (Mg 2+ и Mn 2+ ) и ингибирующего (Са 2+ ). Разработана методика, позволившая повысить разрешение полученных структур до 1,1-1,2 A. Сравнительный анализ полученных структур позволил объяснить различие в действии данных катионов на каталитическую активность. Выявлены структурные перестройки, сопровождающие превращение субстрата.
- Обнаружен регуляторный центр в неорганической РРазе I семейства. Показано, что каждая субъединица гексамерной Е-РРазы способна связывать 2 молекулы пирофосфата или его аналогов. Локализован сайт модификации Е-РРазы под действием АТР. Изучены кинетические и термодинамические свойства мутантных РРаз с заменами в предполагаемом центре связывания аналогов пирофосфата.
- Осуществлен синтез биологически активных пептидных производных 16-ти членных антибиотиков макролидов с целью использования их в качестве зондов для изучения топографии растущей полипептидной цепи в туннеле рибосомы.
- Проведено сравнительное изучение различных модифицированных протеиназ — субтилизинов и трипсина как катализаторов синтеза пептидов в органической среде. Показана высокая эффективность исследуемых катализаторов для синтеза пептидов, содержащих остатки основных и кислых аминокислот, в том числе для получения хромогенного субстрата каспазы.
- Выполнен большой цикл работ по аффинной хроматографии протеиназ, предложены биоспецифические сорбенты нового типа, содержащие в качестве лигандов полипептиды-антибиотики. Разработки в этой области получили распространение в ряде советских и зарубежных лабораторий. Выделение более 60 чистых ферментов их различных источников позволило систематически исследовать их функциональные и структурные характеристики, внести большой вклад в биохимическую систематику протеиназ, представления об их эволюции, а также ввести в практику ряд протеиназ с ценными характеристиками.
- Созданы диагностикумы для ряда болезней почек у детей, позволяющие уточнять диагноз, следить за протеканием болезни и эффективно проводить лечение. Разработан метод получения коллагеназы камчатского краба. Этот фермент использован для получения мази МОРИКРОЛ, успешно применяемой для лечения гнойно-трофических язв, ожогов, рубцов различной этиологии, при трансплантации кожи.
Кафедра ежегодно публикует 30-40 научных статей, половина из которых в иностранных журналах. Ежегодно 10-20 сотрудников кафедры участвуют в международных научных конференциях
Научная деятельность поддерживается многочисленными грантами, такими как: РФФИ, Университеты России, Ведущие научные школы, Международные гранты — INTAS, Copernicus, NATO, Howard Huges Medical Institute, Human Frontiers и др.
Это позволяет проводить закупку современного оборудования и реактивов, а также оказывать материальную поддержку сотрудникам, аспирантам и студентам кафедры.
Выпускники кафедры являются высоко востребованными специалистами в современных биотехнологических и фармакологических компаниях, а также в консалтинговых организациях.
Источник
Кафедра химии природных соединений мгу
КАФЕДРА ХИМИИ ПРИРОДНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
Основана в 1965 г. на базе лаборатории химии белка, организованной на кафедре органической химии по инициативе Н.Д. Зелинского.
Первым заведующим кафедрой был чл.-корр. РАН М.А. Прокофьев.
С 1985 кафедрой заведует акад. А.А. Богданов. Заведующий кафедрой: академик БОГДАНОВ АЛЕКСЕЙ АЛЕКСЕЕВИЧ
телефон: 939-31-43
E.mail: bogdanov@biorg.chem.msu.su
Общая численность сотрудников кафедры — 44 чел., из них профессора и преподаватели — 8 человек. Кафедра выпускает в год 20-25 специалистов.
Теоретическая подготовка выпускников кафедры включает обязательные курсы и курсы по выбору.
- Химия углеводов (профессор Ю.С. Шабаров)
- Химия белка (профессор Ю.П. Швачкин, профессор В.М. Степанов)
- Основы молекулярной биологии и генетической инженерии
(академик А.А.Богданов, профессор А.М. Копылов) - Методы исследования белков и нуклеиновых кислот
(профессор Е.С. Громова, доцент Г.Н. Баландина, доцент Г.И. Лавренова)
- Физическая химия ферментативного катализа (д.х.н. А.А. Байков)
- Строение регулярных генетических элементов
(академик А.А. Богданов, профессор А.М. Копылов).
- Изучение структуры и механизма действия пирофосфатаз.
- Разработка методов выделения и очистки протеиназ.
- Структурно-функциональные исследования протаминов.
- Химия неканонических ДНК.
- Изучение механизма действия ферментов нуклеинового обмена.
- Выяснение строения декодирующего центра рибосом
Опубликовано 3 учебника, в том числе Z. Shabarova, A. Bogdanov
«Advanced Organic Chemistry of Nucleic Acids», VGH, Wein Heim, 1994.
Источник