Отличие ферментов от катализаторов неорганической природы

Понятие «фермент». Свойства ферментов. Отличие ферментов от неорганических катализаторов.

а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент – один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др. б) стереоструктурная – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера (лактатдегидрогеназа превращает только L-лактат) в) относительная – фермент катализирует превращение группы веществ с одним типом химической связи (один фермент – одна связь). Пример — пептидазы, эстеразы, гликозидазы. 2) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. Ферментативные реакции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 2-4 раза на каждые 10оС). Однако скорость ферментативной реакции имеет свой температурный оптимум, превышение которого приводит к понижению активности ферментов из-за тепловой денатурации их молекул. Для большинства ферментативных реакций температурный оптимум — 38-40оС, а при 50-60оС и выше скорость ферментативных реакций сильно уменьшается из-за разрушения молекул фермента (искл. — миокиназа не инактивируется даже при 100 оС). Зависимость активности ферментов от температуры называется термолабильностью. Ферменты лучше сохраняются при низких температурах – их активность снижается, но денатурации не происходит. Это свойство используется в медицине для производства препаратов ферментов. При некоторых операциях необходимо снизить скорость обмена веществ. Тогда используют охлаждение органов (например, при пересадке почек, сердца и др. органов). 3) Зависимость ферментативной активности от рН среды. Каждый фермент имеет свой рН– оптимум — значение рН, при котором его активность максимальна. Фермент, как и любой белок, имеет в своей структуре ионогенные группы (например, карбоксильные группы или аминогруппы в боковых цепях), а от концентрация ионов водорода зависит их диссоциация и соотношение между положительно и отрицательно заряженными группами. Соотношение между этими группами определяет и пространственное строение молекулы фермента (его конформацию), а следовательно, и его активность. Большинство ферментов наиболее активны при рН=6-8. Исключения — пепсин (рНопт=1,5-2), аргиназа (рНопт=10-11). 4) Ферменты ускоряют как прямую так и обратную реакции (например, лактатдегидрогеназа) 5) Активность ферментов может изменяться под влиянием различных веществ, которые могут повышать (активаторы) или снижать (ингибиторы) скорость катализируемой реакции. 6) Ферменты в отличие от небиологических катализаторов проявляют более высокую активность и проявляют свою способность ускорять реакции в очень маленьких концентрациях (например, одна молекула карбангидразы способна расщепить 36 млн. молекул Н2СO3). 7) Ферменты, как и небиологические катализаторы, катализируют только те реакции, которые подчиняются II закону термодинамики и являются энергетически возможными. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции, не влияют на константу равновесия реакции, а только увеличивают скорость ее достижения. 1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами. 2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату. 3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы — неорганика. 4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо. 5. Ферменты обладают конформационной лабильностью — способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей. 6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

Для продолжения скачивания необходимо пройти капчу:

Источник

Ферменты. Строение, механизм действия, классификация.

Рассмотрим популяцию молекул D, находящихся в ограниченном замкнутом пространстве. В такой популяции индивидуальные молекулы при постоянной температуре сильно различаются по количеству содержащейся (внутренней) в них энергии:

1. молекулы с высокой энергией (Е_max), незначительное количество;
2. молекулы со средним значением энергии (Е_mid), большинство молекул;
3. молекулы с низкой энергией (Е_min), незначительное количество.

Химическая реакция X→Y (CO₂+H₂O→H₂CO₃) протекает потому, что в любой момент времени некоторая доля молекул D обладает большей внутренней энергией (Е_max) по сравнению с другими молекулами данной популяции, и этой энергии оказывается достаточно для достижения ими вершины энергетического барьера и перехода в активную форму, называемую активным состоянием: (Рис. 3.1): Рис. 3.1. Катализаторы снижают энергию активации (энергетический, или активационный, барьер) химических реакций, не влияя при этом на полное изменение свободной энергии в ходе реакции.Энергией активации называется количество энергии необходимое для того, чтобы все молекулы вещества при определённой температуре перешли в активированное состояние, соответствующее вершине активационного барьера. В ходе реакции молекулы приобретают энергию, достаточную для их активации, и оказываются в переходном состоянии; далее происходит образование продуктов. При графическом изображении (Рис. 3.1) энергия активации (Е_а)– этовысота энергетического барьера, которая должна быть преодолена молекулами для осуществления химической реакции. Достижение переходного состояния реагирующими молекулами (субстрата) возможно двумя путями: 1) придать реагирующим молекулам избыточную энергию за счёт увеличения температуры; 2)снизить энергию активации соответствующей реакции. Для снижения энергии активации используются специальные вещества – катализаторы.Основная функция катализатора — образовывать с исходными веществами более реакционноспособныепромежуточныесоединения, позволяющие снизитьэнергию активации.Катализатор — вещество, принимающее участие в ходереакции, но остающееся неизменным в конце реакции.Все без исключения химические процессы в клетке катализируются специальными биологическими катализаторами, которые называютсяферментами.

3.1.1. Ферменты как биологические катализаторы

Ферменты – специфические белки всех живых клеток, играющие роль биологических катализаторов. . С их помощью осуществляется обмен веществ и энергии в организме. В настоящее время известно более 3200 ферментов.

3.2. Отличие ферментов от неорганических катализаторов

Ферменты имеют следующие общие свойства с катализаторами неорганической природы: 1) увеличивают скорость химической реакции за счёт снижения энергии активации; 2) не изменяют направления реакции; 3) не расходуются в процессе реакции. Вместе с тем ферменты обладают рядом свойств, отличающих их от химических катализаторов: 1) каталитическая активность ферментов проявляется при нормальных условиях — ферменты по сравнению с катализаторами неорганической природы действуют в очень «мягких» условиях организма (белки при неблагоприятных условиях денатурируют); 2) абсолютная специфичность действия — большинство ферментов отличается специфичностью действия, так как практически каждая реакция превращения исходных веществ в продукты реакции в клетке катализируется специальным ферментом; 3) высокая эффективность действия — ферменты самые эффективные из всех катализаторов, так как очень малые (микромолярные — 10 -8 –10 -6 М) количества ферментов могут в очень большой степени ускорять реакцию. Действительно, большинство реакций в клетке протекают примерно в миллион раз быстрее, чем, если бы они протекали в отсутствие ферментов. Например, реакцию образования угольной кислоты (в легких) CO₂ + H₂O → H₂CO₃ катализирует фермент карбоксиангидраза, активность которой составляет 32 000 000 оборота в минуту, т.е. образуется 32 млн молекул H₂CO₃ в минуту.

Источник

Отличия ферментов от неорганических катализаторов. Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов. Специфичность действия ферментов, локализация в растительной клетке

1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.

3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы — неорганика.

4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.

5. Ферменты обладают конформационной лабильностью — способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.

6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

Общие свойства ферментов:

1. Не расходуются в процессе катализа;

2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;

3. Обладают высокой специфичностью;

4. Лабильность (неустойчивость);

5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики.

Общие свойства неорганических катализаторов:

1. Химическая природа – низкомолекулярные вещества;

2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;

3. Оптимум pH – сильнокислая или щелочная;

4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.

Специфичность — очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.

Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу, лактаза — лактозу, мальтаза — мальтозу, уреаза — мочевину, аргиназа — аргинин и т.д.

Относительная специфичность — это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол, этанол и др.).

Стереохимическая специфичность — это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.

Локализация ферментов зависит от их функций. Одни ферменты просто растворены в цитоплазме, другие связаны с определенными органоидами. Например, окислительно-восстановительные ферменты сосредоточены в митохондриях.

Эктоферменты – ферменты, локализующиеся в плазматической мембране и действующие снаружи от нее

Эндоферменты – функционируют внутри клетки. Они катализируют реакции биосинтеза и энергетического обмена.

Экзоферменты – выделяются клеткой в окружающую среду, за пределами клетки расщепляют крупные молекулы на более мелкие осколки и тем самым способствуют проникновению их в клетку. К ним относятся гидролитические ферменты, играющие исключительно важную роль в питании микроорганизмов.

Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:

Источник