3. Ферменты, их химическая природа, роль в метаболизме
Реакции метаболизма в живой клетке протекают очень быстро. Высокая скорость биохимических процессов обуславливается участием в них биологических катализаторов — ферментов. Во всех биохимических реакциях, происходящих в организмах, обязательно участвуют ферменты, ускоряющие эти реакции в сотни тысяч раз.
Ферменты — это специфические белки-катализаторы. Ферментами катализируются все биохимические реакции обмена веществ.
Для осуществления химического превращения требуется небольшое количество этих веществ, но в клетке содержится много разных ферментов, так как каждый из них ускоряет только определённый вид реакций.
Специфичность ферментов обусловлена строением их молекул. В реакции участвует не вся белковая молекула, а только её активный центр . Этот центр соответствует по размерам и форме строению тех веществ, с которыми связывается фермент. Субстрат и фермент связываются в неустойчивый комплекс, и происходит преобразование молекулы субстрата.
фермент РНК— полимераза участвует в синтезе иРНК на ДНК; фермент АТФ — синтетаза — в синтезе АТФ; амилаза катализирует распад крахмала в ротовой полости, а пероксидаза ускоряет расщепление пероксида водорода до воды и кислорода.
На эффективность действия ферментов влияют условия протекания реакции: температура, pH среды, а также количества субстрата, т. е. реагирующего вещества.
При небольшом повышении температуры (до определённых пределов) активность ферментов увеличивается. Но при высокой температуре ферменты утрачивают свою активность, так как нарушается пространственная структура молекулы (может происходить денатурация).
Разные ферменты функционируют при разной кислотности среды. Одни ферменты активны в кислой среде, а другие — только в щелочной.
в кислой среде действует пепсин, содержащийся в желудочном соке у животных. Слабощелочная среда требуется для амилазы, содержащаяся в слюне и кишечном соке. Для большинства ферментов оптимальной является нейтральная среда.
Источник
Химическая природа ферментов.
По химической природе ферменты являются белками и подразделяются на простые и сложные. Простые ферменты при гидролизе расщепляются до аминокислот. Примеры простых ферментов: трипсин, уреаза, рибонуклеаза.
Большинство природных ферментов относится к сложным белкам, содержащим кроме белкового компонента, называемого апоферментом, и небелковую часть — кофактор. Апофермент и кофактор отдельно друг от друга не могут обеспечивать катализ химической реакции. Объединение их дает активную молекулу фермента — холофермент.
Кофакторы могут быть неорганической природы (представлены ионами металлов Zn 2+ , Mg 2+ , Fe 2+ , Cu 2+ и др.) и органической природы (коферменты, которые в большинстве случаев в своей структуре содержат остатки водорастворимых витаминов, например тиаминпирофосфат содержит остаток витамина В1, флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид — остаток витамина В2, кофермент ацилирования — остаток витамина В3, никотинамидадениндинуклеотид и никотинамидадениндинуклеотидфосфат — остаток витамина В5, пиридоксальфосфат — остаток витамина В6).
Кофакторы в процессе катализа выполняют следующие функции:
— изменяют трехмерную структуру фермента или субстрата для улучшения взаимодействия между ними;
— многие из них служат основой для формирования активного центра фермента;
— участвуют в процессе переноса протонов, электронов, атомов и атомных групп;
— могут выступать в реакции в роли дополнительного субстрата.
В зависимости от строения ферменты делятся на мономерные и олигомерные. Мономерные ферменты (например, рибонуклеаза, трипсин) содержат одну полипептидную цепь и имеют первичную, вторичную и третичную структуры. Олигомерные ферменты содержат 2 и более полипептидных цепей (субъединиц) и имеют помимо вышеуказанных и четвертичную структуру. Чаще всего встречаются олигомерные ферменты с четным числом субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4, уреаза — 8).
Если различные олигомерные ферменты катализируют разные, но взаимосвязанные между собой реакции, то они образуют мультиферментный комплекс (например, пируватдегидрогеназный комплекс содержит 3 фермента — пируватдегидрогеназу, дигидролипоилдегидрогеназу, дигидролипоилтрансацетилазу, катализирующие связанные между собой реакции в процессе аэробного окисления пировиноградной кислоты).
Изоферменты, их строение и биологическая роль.
Изоферменты — это разновидности одного и того же олигомерного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся между собой физическими и химическими свойствами.
Одним из наиболее изученных олигомерных ферментов является лактатдегидрогеназа (ЛДГ), представляющий собой тетрамер (т.е. состоящий из 4-х субъединиц). ЛДГ катализирует обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную.
ЛДГ существует в виде 5 изоферментов, которые образуются в результате различного сочетания субъединиц 2-х типов: H (сердечного) и М (мышечного):
Рис 5.1. Изоферментный спектр лактатдегидрогеназы в различных органах.
Для каждого органа, ткани, биологической жидкости характерен свой изоферментный спектр (рис 5.1), т.е. определенное содержание и соотношение изоферментов, что связано с направленностью обмена веществ в этих органах и тканях.
Например, ЛДГ1 преобладает в сердечной мышце, а ЛДГ5 — в печени. Изучение картины изоферментного спектра широко используется в клинической диагностике, что позволяет определить характер патологического процесса, а также контролировать ход лечения. Так, при инфаркте миокарда в плазме крови будут преобладать изоферменты ЛДГ с Н-типом субъединиц, а при воспалительных процессах печени — М-типа.
Активный и аллостерический центры, их роль в процессе ферментативного катализа.
Активный центр фермента — это участок фермента, который специфически взаимодействует с субстратом и в котором осуществляется процесс катализа химической реакции.
На активный центр приходится относительно малая доля общего объема фермента, большая часть аминокислотных остатков в молекуле фермента не контактирует с субстратом. Активный центр представляет собой трехмерное образование, пространственная структура его стереохимически комплементарна субстрату (рис. 5.2), предопределяя природу химических превращений. Активный центр фермента специфически связывается с субстратом, что обусловлено строго определенным расположением аминокислотных остатков и их функциональных групп, называемых каталитическими.
Рис. 5.2. Взаимодействие субстрата с ферментом согласно модели «ключ-замок» (активный центр фермента комплементарен субстрату)
Активные центры некоторых ферментов представляет собой нежесткую структуру, а форма его становится комплементарной форме субстрата только после связывания этого субстрата (рис. 5.3). Этот процесс называется «индукцией соответствия».
Помимо активного центра в молекуле многих ферментов присутствует также аллостерический центр. Это пространственно удаленный от активного центра участок молекулы, с которым связываются определенные химические вещества, называемые аллостерическими эффекторами. Они могут быть положительными или отрицательными. Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению пространственной структуры фермента, в том числе и активного центра, что отражается на каталитической активности фермента.
Рис.5.3. Взаимодействие субстрата с ферментом согласно модели «индуцированного соответствия».
Положительные эффекторы переводят фермент в активное состояние и называются активаторами, отрицательные — в неактивное и называются ингибиторами. Чаще всего в роли эффекторов выступают гормоны.
Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:
Источник