4. Современные классификации белков: классификация по строению белка. Общая характеристика простых белков. Их роль.
Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют «простые белки». Примером простых белков — гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд.
Очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют «сложные белки». Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.
Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты — цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О2, а в составе цитохромов — электроны).
Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.
В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.
Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами — металлопротеинами.
Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют «холопротеин».
Классификация белков по функциям
1. Ферменты — специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот — аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи.
2. Регуляторные белки — большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Например, гормон инсулин выделяется в кровь при повышении концентрации глюкозы в крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз.Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са2+ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность.Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации.
3. Рецепторные белки Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркулирующие в крови, находят клетки-мишени и воздействуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточную мембрану, рецепторы локализуются в цитоплазме клеток.
4. Транспортные белки Многие белки крови участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому. Часто в комплексе с белками переносятся молекулы, плохо растворимые в воде. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада тема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе О2 от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками.Транспортные белки участвуют также в переносе гидрофильных веществ через гидрофобные мембраны. Так как транспортные белки обладают свойством специфичности взаимодействия с лигандами, их набор в клеточной мембране определяет, какие гидрофильные молекулы могут пройти в данную клетку. С помощью белков-переносчиков в клетку проникают глюкоза, аминокислоты, ионы и другие молекулы.
5. Структурные белки Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. Например, как уже говорилось выше, главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность. Другой структурный белок (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие).
6. Защитные белки Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы.Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.
7. Сократительные белки Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин — фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков — тубулин, из которого построены клеточные органеллы — микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки — важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.
Источник
Белки и их биологическая роль
Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.
Основные отличительные признаки белков:
1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;
2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;
3. наличие пептидных связей;
4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);
5. имеют сложную структурную организацию;
6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.
Биологическая роль белков:
1. каталитическая (выполняют ферменты);
2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;
3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);
4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;
5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;
6. опорная – выполняет белок коллаген;
7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;
8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;
9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;
10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;
11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;
12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.
Физико-химические свойства белков:
Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.
I. Электрохимические свойства белков:
1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО — и NH3 + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)
2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;
3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «—».
Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.
Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.
Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:
1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);
2. малая скорость диффузии;
3. высокая вязкость растворов белков;
4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;
5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.
III. Гидрофильные свойства.
Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.
Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:
— образования гидратной оболочки.
Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.
Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.
В настоящее время насчитывается ~5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.
В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.
Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.
Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.
К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).
К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.
Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.
Источник