Аминокислоты
Аминокисло́ты — органические (карбоновые) кислоты, в составе которых имеется аминогруппа (— NH2). Участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; дигидроксифенилаланин (ДОФА) и γ-аминомасляная кислота служат посредниками при передаче нервных импульсов.
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов (см. Генетический код). Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.
История открытия аминокислот
Первая аминокислота — аспарагин — была открыта в 1806, последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, — треонин — была идентифицирована в 1938. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту — в клейковине (от англ. gluten — глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys — сладкий).
Структура и свойства аминокислот
Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (— СООН) и аминогруппа (— NH2) связаны с одним и тем же α-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита — α, β, γ и т. д.). Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина боковая группа присоединена не только к α-углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.
В нейтральной среде и в кристаллах -аминокислоты существуют как биполяры, или цвиттер-ионы. Поэтому, например, формулу аминокислоты глицина — NH2—CH2—СООH — правильнее было бы записать как NH3 + —CH2—COO – .
Только в наиболее простой по структуре аминокислоте — глицине — в роли радикала выступает атом водорода. У остальных аминокислот все четыре заместителя при α-углеродном атоме различны (т. е. α-углеродный атом углерода асимметричен). Поэтому эти аминокислоты обладают оптической активностью(способны вращать плоскость поляризованного света) и могут существовать в форме двух оптических изомеров — L (левовращающие) и D (правовращающие). Однако все природные аминокислоты являются L-аминокислотами. К числу же исключений можно отнести D-изомеры глутаминовой кислоты, аланина, валина, фенилаланина, лейцина и ряда других аминокислот, которые обнаружены в клеточной стенке бактерий; аминокислоты D-конформации входят в состав некоторых пептидных антибиотиков (в том числе актиномицинов, бацитрацина, грамицидинов A и S), алкалоидов из спорыньи и т. д.
Классификация аминокислот
Входящие в состав белков аминокислоты классифицируют в зависимости от особенностей их боковых групп. Например, исходя из их отношения к воде при биологических значениях рН (около рН 7, 0), различают неполярные, или гидрофобные, аминокислоты и полярные, или гидрофильные. Кроме того, среди полярных аминокислот выделяют нейтральные (незаряженные); они содержат по одной кислой (карбоксильная) и одной основной группе (аминогруппа). Если же в аминокислоте присутствует более одной из вышеназванных групп, то их называют, соответственно, кислыми и основными.
Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. К числу незаменимых для человека аминокислот относятся валин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, а для детей незаменимыми являются также гистидин и аргинин. Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития.
В отдельных белках встречаются редкие (нестандартные) аминокислоты, которые образуются путем различных химических превращений боковых групп обычных аминокислот в ходе синтеза белка на рибосомах или после его окончания (так называемая посттрансляционная модификация белков) (см. Белки). Например, в состав коллагена (белка соединительной ткани) входят гидроксипролин и гидроксилизин, являющиеся производными пролина и лизина соответственно; в мышечном белке миозине присутствует метиллизин; только в белке эластине содержится производное лизина — десмозин.
Использование аминокислот
Аминокислоты находят широкое применение в качестве пищевых добавок. Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус. В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (γ-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д.
Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использование ферментов.
Источник
ЛЕКЦИЯ 7. 7.1.Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
7.2.Классификация природных аминокислот по признакам химического строения (алифатические, ароматические, серусодержащие, гидроксисодержащие, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые) в соответсвии с кислотно-основными свойствами (нейтральные, кислые, основные);
7.3. Физические свойства природных аминокислот;
7.4. Поведение аминокислот в водных растворах: образование цвиттер-ионов, изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН-среды. Изоэлектрическая точка
7.5. Качественная реакция обнаружения аминокислот.
7.6. Химические свойства аминокислот
8.6.1. Химические свойства аминокислот in vitro:
— образование солей с кислотами, основаниями
— свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов.
7.6.2.. Химические свойства природных аминокислот in vivo
7.7. Строение витамина В6 и механизм реакции с его участием
7. 8. Реакция поликонденсации, образование полипептидов.
7.9. Медико-биологическое значение аминокислот
7.10 Применение аминокислот и их производных в качестве лекарственных препаратов.
7. 11. Приложение
— Перечень природных аминокислот (в соответствии с классификацией)
— Кислотно-основные свойства аминокислот
— Структурные формулы природных аминокислот
Исходный уровень знаний для усвоения темы:
Кислотно-основные свойства биоорганических соединений, химические свойства карбоновых кислот и аминов, понятие «реакция поликонденсации», оптическая изомерия, стереоряды, основные понятия стереоизомерии – хиральный атом, энантиомер, диастереомер, рацемическая смесь.
Ключевые слова к теме
Аминокислота, амфотерность, буфеный раствор, витамин В6, дезаминирование, декарбоксилирование, диастереомер, изоэлектрическая точка, концевые аминокислоты, окислительное дезаминирование, основание Шиффа(азометин), пептид(полипептид), пептидная группа, переаминирование (трансаминирование), поликонденсация, стереоизомер, стереоряд, энантиомер.
7.1. Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
Аминокислоты- большой класс органических соединений. характерным признаком которых является наличие в составе молекулы двух функциональных групп- карбоксильной и аминогруппы. Особую группу составляют природные аминокислоты. Их условно можно разделить на 2 группы:
— аминокислоты, которые участвуют в образовании пептидов и белков. Для них характерно только а- строение и все принадлежат к L – стереоряду.
— аминокислоты, которые обладают биологической активностью, но не являются мономерами природных полимеров белков и пептидов.
Природные а – L — аминокислоты – мономеры полипептидов и белков.
Обычно выделяют около 20 природных аминокислот, из которых образуется все множество природных белков растительного и животного происхождения.
Единый генетический код природы определяет единство аминокислотного состава белков.
Номенклатура природных аминокислот: применяются тривиальные названия.
Особенности строения и стереохимия.
Природные аминокислоты относятся к L – стереоряду и имеют а- строение (это означает, что обе функциональные группы- амино- и карбоксильная- связаны с общим атомом углерода, который всегда оптически активный (за исключением глицина – аминоуксусной кислоты). Исследованию пространственного строения природных аминокислот посвящены фундаментальные работы Э.Фишера, П. Каррера.
R –C * H – COOH COOH NH2 — СН2— СООН
Большинство природных аминокислот имеют только один асимметричный атом углерода, но две аминокислоты – треонин и изолейцин – содержат два хиральных центра.
Обе аминокислоты могут быть представлены двумя парами диастереомеров.(конечно, каждое соединение существует в виде 4 стереоизомеров, но конфигурация атома, связанного с амино- и карбоксильной группой может быть только L- ряда. Поэтому количество изомеров сводится к двум)
На рисунке представлены истинные абсолютные конфигурации этих аминокислот.
СН3 – * С Н — * С Н – СООН С 2Н5 – * С Н — * С Н- СООН
L- треонин L — изолейцин
7. 2 Классификация природных аминокислот
Природные аминокислоты классифицируют по нескольким признакам:
1) биологическому: в отношении обмена веществ в организме человека различают два вида аминокислот
заменимые (синтезируются в клетках человека):
аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глицин, глутаминова кислота,
гистидин, пролин, серин, тирозин, цистеин,
незаменимые (не синтезируются в клетках человека, должны поступать с продуктами
валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин
Для детей дополнительно незаменимыми являются аргинин и гистидин.
2) химическому, который связан со строением и составом радикала
3) физико- химическому, в основу которого положены кислотно- основные свойства:
различают нейтральные, кислые, основные аминокислоты.
7. 3Физические свойства природных аминокислот
Аминокислоты – твердые, кристаллические вещества, многие хорошо растворимы в воде, некоторые сладкие на вкус.
Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:
Источник