Защитные тела белковой природы

6. Защитные белки

Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы.

Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

7. Сократительные белки

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин — фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков — тубулин, из которого построены клеточные органеллы — микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки — важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, которые не вошли в эту довольно простую классификацию.

    10. Методы выделения и очистки белков Получение индивидуальных белков из биологического материала (тканей, органов, клеточных культур) требует проведения последовательных операций, включающих:
    • дробление биологического материала и разрушение клеточных мембран;
    • фракционирование органелл, содержащих те или иные белки;
    • экстракцию белков (перевод их в растворённое состояние);
    • разделение смеси белков на индивидуальные белки.

    Источник

    6. Белки: строение, свойства, функции

    Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки , или протеины . В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

    Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты . В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α -аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).

    AminoAcidball_rus.svg.png

    Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO − NH . Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют макромолекулами.

    Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.

    Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов − NH и − CO , расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.

    Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).

    У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.

    1 (33).png

    Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.

    Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.

    Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

    3 (30).png

    Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.

    1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.

    2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).

    Рисунок1.png

    3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки.

    4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.

    5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.

    2 (29).png

    6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протромбином и др.).

    7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).

    8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии.

    Источник

    Защитная функция белков

    Белки — природные линейные гетерополимеры, состоящие из мономеров — аминокислот. Главная особенность белков как молекулярных машин — способность специфически связывать другие белки, иные биополимеры и малые молекулы и взаимодействовать с ними. Благодаря этой способности белки выполняют большинство функций клеток и организмов. Одна из важных функций белков — защитная. Обычно к защитным белкам относят прежде всего белки, участвующие в иммунной защите организма. Однако многие другие Белки способствуют ороговеванию верхних слоев кожи. Таким белком в клетках эпидермиса наземных позвоночных. Слой мертвых клеток, заполненных кератином, обеспечивает механическую защиту, защищает организм от потерь воды и проникновения болезнетворных бактерий и других паразитов.

    Сходную функцию физической защиты выполняют структурные белки, из которых состоят клеточные стенки некоторых протистов (например, зеленой водоросли хламидомонады) и капсидов вирусов.

    К физическим защитным функциям белков можно отнести способность крови свертываться, что обеспечивает белок фибриноген, содержащийся в плазме крови. Фибриноген бесцветен; когда кровь начинает свертываться, он расщепляется ферментом [[тро после расщепления образуется мономер — фибрин, который, в свою очередь, полимеризуется и выпадает в белыми нитями). Фибрин, выпадая в осадок, делает кровь не жидкой, а студенистой. В процессе свертывания крови основополагающим белком — после того, как он образовал осадок, из нитей фибрина и эритроцитов при сжатии фибрина образует прочный красный тромб.

    Химическая защитная функция

    Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению

    В защите клеток от вредных веществ могут принимать участие также транспортные белки, многие белки суперсемейства АВС-транспортеров. Эти белки, имеющиеся у всех живых организмов, транспортируют через клеточную мембрану различные вещества (липиды, многие ксенобиотики и др.). АВС-транспортеры обеспечивают защиту бактерий от действия многих антибиотиков, отвечают за явление множественной лекарственной устойчивости раковых клеток.

    Иммунная защитная функция

    Иммуная функция белков играет очень важную роль в организме животных. В тот момент, когда в организм попадают возбудители — вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки — антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей.

    В иммунной системе играют важную роль не только белки-антитела, но и лизоцимы и белки системы комплемента. Лизоцимы — белки-ферменты, которые разрушают стенки бактерий путем гидролиза их компонентов. Белки комплемента запускают каскад реакций, в результате которых образуется белок МАК (мембраноатакующий комплекс). МАК атакует бактерию, разрушая ее клеточную мембрану. Если этого не произошло, другие белки системы комплемента помечают эту клетку для последующего её уничтожения фагоцитами.

    К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседине клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

    Активная защитная функция

    Белковые яды животных

    Белки могут служить также для защиты от хищников или нападения на добычу. Такие белки и пептиды содержатся в ядах большинства животных (например, змей, скорпионов, стрекающих и др.). Содержащиеся в ядах белки имеют различные механизмы действия. Так, яды гадюковых змей часто содержат фермент фосфолипазу, который вызывает разрушение клеточных мембран и, как следствие, гемолиз эритроцитов и геморрагию. В яде аспидов преобладают нейротоксины; например, в яде крайтов содержатся белки α-бунгаротоксин (блокатор никотиновых рецепторов ацетилхолина и β-бунгаротоксин(вызывает постоянное выделение ацетилхолина из нервных окончаний и тем самым истощение его запасов); совместное действие этих ядов вызывает смерть от паралича мышц.

    Бактериальные белковые яды

    Бактериальные белковые яды — ботулотоксин, токсин тетаноспазмин, вырабатываемый возбудителями столбняка, дифтерийный токсин возбудителя дифтерии, холерный токсин. Многие из них являются смесью нескольких белков с разных механизмом действия. Некоторые бактериальные токсины белковой природы являются очень сильными ядами; компоненты ботулотоксина — наиболее ядовитое из известных природных веществ.

    Токсины патогенных бактерий рода Clostridium, видимо, требуются анаэробным бактериям для воздействия на весь организм в целом, чтобы привести его к смерти — это дает бактериям «безнаказанно» питаться и размножаться, а уже сильно увеличив свою популяцию покидать организм в виде спор.

    Биологическое значение токсинов многих других бактерий точно не известно.

    Белковые яды растений

    У растений в качестве ядов обычно используются вещества небелковой природы (алкалоиды, гликозиды и др.). Однако у растений встречаются и белковые токсины. Так, в семенах клещевины (растения семейства молочайные) содержится белковых токсин рицин. Этот токсин проникает в цитоплазму клеток кишечника, и его ферментативная субъединица, воздействуя на рибосомы, необратимо блокирует трансляцию.

    Ссылки

    • Найти и оформить в виде сносок ссылки на авторитетные источники, подтверждающие написанное.
    • Исправить статью согласно стилистическим правилам Википедии.

    Источник

    Читайте также:  Государственный природный комплексный заказник кичке тан
Оцените статью